Biophysics

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By Heinz Weinman

ISBN-10: 2100067346

ISBN-13: 9782100067343

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5D). Ce motif, souvent rencontré dans les protéines globulaires, n’a pas non plus en lui-même de fonction spécifique. 5D) est constitué de deux brins b parallèles dont l’extrémité C-terminale de l’un est connectée par une hélice a à l’extrémité N-terminale de l’autre. L’hélice a, approximativement parallèle aux brins b, est étroitement associée à ces derniers dont elle dissimule les résidus aminoacide hydrophobes au milieu aqueux. Entre les brins b et l’hélice a, il y a deux boucles dont les longueurs peuvent varier de deux à trois résidus aminoacide à plus d’une centaine.

Les résidus aminoacide localisés à l’intérieur de la protéine sont presque exclusivement hydrophobes, tandis que ceux qui sont à sa périphérie sont hydrophiles. Il existe donc une force qui impose aux chaînes polypeptidiques des protéines globulaires hydrosolubles de se reployer spontanément de façon à créer un core hydrophobe et une surface hydrophile. Quelle est la nature de cette force ? Le reploiement des protéines globulaires hydrosolubles dépend de plusieurs types d’interactions Le reploiement des protéines globulaires et la stabilisation de leur conformation biologiquement fonctionnelle dépendent de plusieurs types d’interactions non covalentes : interactions hydrophobes, liaisons hydrogène, interactions de van der Waals et liaisons ioniques.

Ces interactions sont dites hétérotropiques. Elles sont mises en évidence et étudiées par la variation de la concentration d’un ligand, indépendamment de celles des autres. Associées aux interactions homotropiques, elles participent spécifiquement, elles aussi, au contrôle de processus biologiques fondamentaux où elles jouent le rôle d’effecteurs, activateurs ou inhibiteurs. Les mécanismes selon lesquels elles gouvernent et affinent la régulation de certains systèmes seront décrits dans divers chapitres de ce livre.

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by Anthony
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